Protein: struktura i funkcija. svojstva proteina

Video: Biologija lekcija №30. Proteina. Strukturu i funkciju.

Kao što je poznato, proteini - osnovu porijekla života na našoj planeti. Prema teoriji Oparin-Haldane je koacervate pad, koji se sastoji od molekule peptida, postala je osnova nastanka živih bića. Ovo je, bez sumnje, jer je analiza unutrašnje strukture bilo kojeg člana biomase pokazuje da su ove tvari imaju sve: biljke, životinje, mikroorganizmi, gljivice, viruse. I oni su vrlo različite po prirodi i makromolekularne.

Video: USE. Biologije. 3.2. Funkcije proteina u živim bićima. Enzimi, njihovu strukturu, svojstva.

Imena tih četiri strukture, oni su sinonimi:

• proteini;
• proteini;
• polipeptida;
• peptida.

molekula proteina

Njihov broj je zaista neprocjenjive. U ovom slučaju, svi proteinskih molekula mogu se podijeliti u dvije velike grupe:

• Jednostavno - sastojati samo od sekvence aminokiselina pridružili peptidnih veza;
• kompleks - Struktura i strukturu proteina se odlikuju dodatnim protolitičke (protetske) grupe, koji se nazivaju kofaktora.

U ovom slučaju, kompleksnih molekula također imaju svoje klasifikacije.

Gradacija kompleks peptida

1. Glikoproteini - usko su povezani proteina i ugljikohidrata jedinjenja. Struktura molekula tkane protetski grupe mukopolisaharida.
2. lipoproteini - kompleks spoj proteina i lipida.
3. Metalloproteins - kao protetski grupa su metalni ioni (željezo, mangan, bakar, i drugi).
4. Nucleoproteins - Povratne informacije proteina i nukleinskih kiselina (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformacija proteina i ostatak orthophosphoric kiselina.
6. Chromoproteids - vrlo sličan metalloproteins, ali element koji je dio protetske grupa je u boji kompleks (crvena - hemoglobin, zelena - klorofil, i tako dalje).

Svaka grupa razgovarali o strukturi i svojstvima proteina su različiti. Funkcije koje obavljaju, i da će varirati ovisno o vrsti molekula.

Hemijsku strukturu proteina

Iz ovog ugla proteina - dug, masivni lanac aminokiselinskih ostataka međusobno specifične obveznice nazivaju peptida. Sa strane strukture kiseline odstupiti grana - radikala. Ova struktura molekula je otkrio E. Fischer početkom XXI stoljeća.

Kasnije, proteini, strukture i funkcije proteina su proučavali više detalja. Postalo je jasno da aminokiseline čine peptid struktura, ukupno 20, ali ne mogu na taj način se kombinirati na različite načine. Otuda i raznolikost polipeptida struktura. Osim toga, u procesu života i obavljanju svojih funkcija proteina su u stanju da prođe kroz niz hemijskih transformacija. Kao rezultat toga, oni promijeniti strukturu, a tu je i sasvim novi tip veze.

Da razbije peptid obveznica, odnosno, remete strukturu proteina lanaca mora biti izabran vrlo strogim uvjetima (visoke temperature, kiselih ili alkalnih katalizatora). To je zbog visoke čvrstoće kovalentne veze u molekulu, naime, u peptid grupi.

Otkrivanje strukture proteina u laboratoriji vrši se pomoću biureta reakcije - Utjecaj na svježe polipeptid bakar hidroksid (II). Kompleks peptida grupe i bakra iona pruža svijetle boje ljubičasta.

Postoje četiri osnovne strukturne organizacije, od kojih svaka ima svoje karakteristike strukture proteina.

Nivoima organizacije: primarnu strukturu

Kao što je gore navedeno, peptid - sekvence aminokiselinskih ostataka sa Uključene, ko-enzima, ili bez njih. Tako zovu primarnu strukturu molekula, što je prirodno, naravno, to je istina aminokiselina pridružio peptidnih veza, i ništa drugo. To jest, polipeptid linearnu strukturu. U ovom konkretnom strukturi proteina ove vrste - u da je ova kombinacija kiselina je od ključne važnosti za obavljanje funkcije molekula proteina. Zahvaljujući ovim karakteristikama je moguće ne samo identificirati peptid, ali i predvidjeti svojstva i uloga potpuno novi, kao još neotkrivenih. Primjeri peptida koji imaju prirodne primarne strukture, - insulin, pepsin, himotripsin, i drugi.

Video: Funkcije proteina

sekundarna konformacija

Struktura i svojstva proteina u ovoj kategoriji donekle varira. Takva struktura može u početku biti formirana na prirodu ili kada podvrgnuti primarnoj hidrolize kruta, temperature ili drugih uslova.

Ovaj konformacija ima tri varijante:

1. Glatka, redovni, stereoregularnih kalemova izgrađen od ostataka amino kiseline koje su uvijeni oko ose jezgra vezu. Drže zajedno samo vodikove veze, javlja između kisika grupa jednog peptida i drugi vodonika. U čemu je struktura ispravan s obzirom na činjenicu da su skretanja ravnomjerno ponavlja svakih 4 nivoa. Takva struktura može biti i ljevoruke i pravozakruchennoy. Ali u većini poznatih proteina dextrorotatory izomer dominantan. Takva konformacija se naziva alfa-struktura.
2. Sastav i struktura sledeće vrste proteina se razlikuje od prethodne po tome što obveznice vodonik se ne formiraju između stoji rame uz rame s jedne strane ostatka molekula i između znatno ukloniti, pri čemu je na dovoljno veliku udaljenost. Iz tog razloga, cijela struktura postaje valovit, zamršene zmija polipeptid lanaca. Postoji jedna opcija koja bi trebalo da bude proteina. Struktura aminokiselina grana treba da bude kratko kao da glicina ili alanina, na primjer. Ova vrsta sekundarne konformacije se zove beta-listova za njihovu sposobnost da se držimo zajedno, ako formiranje ukupnoj strukturi.
3. Pripadaju trećoj strukture tipa proteina kao biologiji označava kompleks raznorazbrosannye, nesređene fragmenti nemajući stereoregularity i mogućnosti da mijenja strukturu pod uticajem spoljnih uslova.

Primjeri proteina koji imaju sekundarne strukture po prirodi, nije otkriven.

tercijarno obrazovanje

Ovo je prilično složen konformaciju, koji imaju ime "loptica". Šta je protein? Struktura se temelji na sekundarne strukture, ali je dodao nove vrste interakcije između atoma grupa, a cijela molekula savija kao, vođeni tako, činjenica da su hidrofilne grupe su bile usmjerene u kuglice i hidrofobnih - napolje.

Video: Biologija. Biochemistry: ugljenih hidrata, njihovu strukturu i funkciju. Centar za online nastavu "Foxford"

To objašnjava zadužen molekula proteina u vodi koloidne rješenja. Koje su vrste interakcija su tamo?

1. Vodikove veze - ostaju nepromijenjeni između istih dijelova kao u sekundarne strukture.
2. Hidrofobne (hidrofilne) interakcije - nastaju kada otopljen u vodi polipeptida.
3. Ionic atrakciju - raznozaryazhennymi formirana između aminokiselinskih ostataka (radikalne) grupe.
4. Kovalentne interakcije - može biti formirana između specifične kisele lokacije - cistein molekule, odnosno repovima.

Dakle, sastav i struktura proteina imaju tercijarnu strukturu se može opisati kao umotana u globule polipeptidni lanci, zadržavanje i stabilizaciju svoje konformacije zbog raznih vrsta kemijskih interakcija. Primjeri takvih peptida: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, svila fibroin, i drugi.

Kvartarne strukture

Ovo je jedan od najtežih u globula, koji čine proteine. Strukturu i funkciju proteina takvog plana je vrlo svestran i specifičan.

Šta je ovo konformaciju? To je nekoliko (ponekad desetina) velikih i malih polipeptidni lanci, koji se formiraju nezavisno jedna od druge. Ali onda, zbog istih interakcije koje smo smatrali za tercijarne strukture tih peptida su uvijeni i isprepleteni. Tako dobiveni kompleks konformacione globule koje mogu sadržavati metalne atome, i lipida grupe, i ugljenih hidrata. Primjeri takvih proteina: DNK polimeraze, duhan virus koverti protein, hemoglobin, i drugi.

Svi peptid strukture o kojima smo razgovarali imaju svoje metode identifikacije u laboratoriji, na osnovu trenutne mogućnosti pomoću kromatografije, centrifugiranje, elektronske i optičke mikroskopije i visoke kompjuterske tehnologije.

funkcije

Struktura i funkcija proteina je usko povezan sa svakim drugim. To je, svaki peptid igra ulogu koji je jedinstven i specifičan. Ima i onih koji su u stanju da obavljaju u živoj ćeliji, nekoliko značajnih transakcija. Ali se može sažeti kao izraziti osnovne funkcije proteinskih molekula u tijelima živih bića:

1. Pružanje saobraćaja. Jednoćelijska organizama ili organele, ili određene vrste ćelija su u stanju kretanja, rezova, pokreta. Ovaj protein je osiguran, koji čine dio njihove strukture aparata motora: cilija, flagella, citoplazmatski membrane. Ako govorimo o nemogućnosti da raseljavanje ćelija, proteini mogu doprinijeti njihovom smanjenju (miozin mišića).
2. Nutritivni ili backup funkcije. To je akumulacija molekula proteina u jajnih ćelija, embriona i biljnih sjemena za daljnje punjenje nedostaju hranjive tvari. Nakon cijepanja peptida proizvode aminokiselina i biološki aktivnih tvari, koje su neophodne za normalan razvoj živih organizama.
3. Energiju funkciju. Osim ugljikohidrata tera telo može proizvesti i proteina. U propadanje 1 g peptida pušten 17.6 kJ korisne energije u obliku adenozin trifosfata (ATP), koji se troši na vitalne procese.
4. Signal i regulatorne funkcije. Ona se sastoji u obavljanju pažljivo praćenje tekućih procesa i prenos signala od ćelije do tkiva, od njih na vlasti, od najnovijih na sistem i tako dalje. Tipičan primjer je inzulin, što je strogo snima broj glukoze u krvi.
5. Receptor funkciju. To se postiže promjenom konformacije peptida s jedne strane membrane i angažovanje drugi kraj restrukturiranja. Kada se to dogodi i prenos signala i tražene informacije. Većina ovih proteina su ugrađeni u citoplazmatski membrane ćelija i izvršiti strogu kontrolu nad svim materijala prolazu preko njih. Također vas upozorava na kemijske i fizičke promjene u okruženju.
6. Transport funkciju peptida. Izvodi se hrani proteina i transporter proteina. Njihova uloga je očigledan - prevozio poželjno molekula na mjesta s niskom koncentracijom visokih dijelova. Tipičan primjer je transport kiseonika i ugljen-dioksida iz organa i tkiva proteina hemoglobina. Oni su također postigli isporuku jedinjenja sa niske molekularne težine kroz membranu u ćeliju.
7. Struktura funkcije. Jedan od najvažnijih onih koje obavlja proteina. Struktura ćelija i njihovih organele pruža peptida. Oni su slične okvir definirati oblik i strukturu. Osim toga, oni također podržavaju, i mijenjati ako je potrebno. Stoga, za rast i razvoj svih živih organizama bitne proteina u prehrani. Takvi peptidi uključuju elastina, tubulin, kolagen, aktin i druge keratin.
8. Katalitičkog funkciju. Kako obavlja enzima. Brojne i raznovrsne, oni ubrzati sve kemijske i biokemijske reakcije u organizmu. Bez njihovog učešća, obične jabuke u želucu bi mogli probaviti samo dva dana, to je vjerojatno da se savija u isto vrijeme. Pod dejstvom katalaze, peroksidaze i drugih enzima, ovaj proces se odvija u dva sata. U principu, to je zahvaljujući ovoj ulozi, proteina anabolizam i katabolizam se provodi, to jest, plastike i metabolizam energije.

Zaštitnu ulogu

Postoji nekoliko vrsta prijetnji, od kojih proteini su dizajnirane da štite organizam.

Prvo, hemijski napad traumatično reagensi, plinova, molekula, supstance različiti spektar djelovanja. Peptidi su u mogućnosti da se uključe s njima u kemijsku reakciju, pretvaranje u bezopasan oblik ili jednostavno za neutralizaciju.

Drugo, fizičke prijetnje iz rane - ako proteina fibrinogena na vrijeme nije pretvoren u fibrin na mjestu ozljede, krv ne zgrušati, a samim tim doći će do blokade. Onda, naprotiv, potrebno je plazmin peptid sposoban isisan ugrušak i vraćanje prohodnost plovila.

Treće, opasnost od imuniteta. Strukture i vrijednosti proteina koji formiraju imunološku odbranu, su izuzetno bitni. Antitijela, imunoglobulina, interferoni - su sve važne i bitne elemente limfnog i imuni sistem. Bilo koja stranih čestica, zlonamjerne molekula, mrtve stanice ili dio cijele strukture je podvrgnut hitnu istragu peptida spoj. To je razlog zašto osoba može samostalno, bez pomoći lijekova svaki dan da bi se zaštitili od infekcija i jednostavno virusa.

fizičke osobine

Struktura proteina ćelija je vrlo specifična i zavisi od funkcije. Ali fizičke osobine peptida su slične i mogu se svesti na sljedeće karakteristike.

1. Težina molekula - do 1000000 Daltona.
2. U vodenom obliku rješenja koloidni sistemi. Postoji struktura stiče naplatiti sposoban variraju u zavisnosti od kiselosti medija.
3. Kada je izložen teškim uvjetima (zračenje, ili kiselinom, temperatura, itd) su u mogućnosti da se presele u drugim razinama konformacije, i.e. denaturaciju. Proces u 90% slučajeva nepovratan. Međutim, postoji i obrnuti pomak - renaturalizacije.

Ovaj osnovni svojstva fizičkih karakteristika peptida.